VOOZH about

URL: https://gl.wikipedia.org/wiki/ARNase

⇱ Ribonuclease - Wikipedia, a enciclopedia libre


Saltar ao contido
Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
(Redirección desde «ARNase»)
Ribonuclease
Identificadores
SímboloRibonuclease
PfamPF00545
InterProIPR000026
SCOPe1brn / SUPFAM
Estruturas proteicas dispoñibles:
Pfam  estruturas / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumresumo de estruturas
PDB1mgwA:56-137 1mgrA:56-137 1uckB:11-92

1i70A:11-92 2sarA:11-92 1ucjB:11-92 1lniB:11-92 1ay7A:11-92 1t2hB:11-92 1boxA:11-92 1uclA:11-92 1rgeB:11-92 1t2iA:11-92 1c54A:11-92 1rsnB:11-92 1gmqA:11-92 1uciA:11-92 1sarB:11-92 1gmpA:11-92 1rgfA:11-92 1rggB:11-92 1rghB:11-92 1i8vB:11-92 1gmrB:11-92 1ynvX:11-92 1py3B:79-159 1pylA:79-159 2rbiB:72-161 1goyA:72-161 1gouB:72-161 1govA:72-161 1bujA:72-161 1baoB:67-156 1bsdA:67-156 1banB:67-156 1brhA:67-156 1brgC:67-156 1brkC:67-156 1bnsA:67-156 1bnfB:67-156 1bgsB:67-156 1bnjB:67-156 1bsaB:67-156 1bsbC:67-156 1b3sB:67-156 1x1wB:67-156 1bniB:67-156 1b2xB:67-156 1b2zA:67-156 1bscC:67-156 1bseB:67-156 1x1yB:67-156 1briC:67-156 1b2uC:67-156 1b27C:67-156 1b20B:67-156 1bnr :67-156 1b2sC:67-156 1yvs :67-156 1brsC:67-156 1brjC:67-156 1bneA:67-156 1bngC:67-156 1a2pA:67-156 1x1uB:67-156 1fw7A:67-156 1rnbA:67-156 1b21C:67-156 1x1xB:67-156 1brnM:67-156 1b2mA:46-129 1i0vA:46-129 1rls :46-129 1fysA:46-129 1bviB:46-129 1i2eA:46-129 2hohD:46-129 3rnt :46-129 6gsp :46-129 4gsp :46-129 1lowA:46-129 1i0xA:46-129 1birB:46-129 1trqA:46-129 1det :46-129 1i2gA:46-129 3bu4A:46-129 1rn1A:46-129 1rnt :46-129 4hohD:46-129 1rga :46-129 4bu4A:46-129 1rhlA:46-129 5bu4A:46-129 1hz1A:46-129 1trpA:46-129 5hohA:46-129 7gspA:46-129 1ygw :46-129 1gsp :46-129 1bu4 :46-129 6rnt :46-129 1ch0B:46-129 1rgcB:46-129 4bir :46-129 2rnt :46-129 3hohD:46-129 1rgl :46-129 1rn4 :46-129 1fzuA:46-129 1lovA:46-129 5gsp :46-129 9rnt :46-129 3bir :46-129 1q9eC:46-129 1i3fA:46-129 5birA:46-129 1g02A:46-129 1loyA:46-129 2birA:46-129 1ttoA:46-129 2aadB:46-129 1lra :46-129 1i3iA:46-129 2bu4A:46-129 2gsp :46-129 1hyfA:46-129 3gsp :46-129 1iyyA:46-129 7rnt :46-129 2aae :46-129 8rnt :46-129 5rnt :46-129 1i2fA:46-129 4rnt :46-129 1rgk :46-129 1rms :21-102 1rds :21-102 1fut :45-127 1rcl :45-127 1fus :45-127 1rck :45-127 1rtu :23-113 1aqzA:82-174 1jbrB:82-174 1jbtA:82-174 1jbsA:82-174

1de3A:83-175 1r4yA:83-175

As ribonucleases (xeralmente abreviado como RNases) son un tipo de encimas nucleases que catalizan a degradación do ARN en pequenos fragmentos. As ribonucleases poden dividirse en endorribonucleases e exorribonucleases, segundo ataquen ao ARN en puntos interiores ou polos extremos, respectivamente, e comprenden varias subclases dentro das clases de encimas EC 2.7 (encimas fosforolíticos) e 3.1 (encimas hidrolíticos).[1]

Todos os organismos estudados conteñen moitas RNases de moi diversas clases, o que indica que a degradación do ARN é un proceso moi antigo e importante. Ademais de eliminaren o ARN celular que xa non se necesita, as RNases xogan un papel fundamental na maduración de todos as moléculas de ARN, tanto dos ARN mensaxeiros que levan información xenética para fabricar proteínas, coma dos ARNs non codificantes que actúan en varios procesos celulares. Ademais, os sistemas de degradación de ARN activos son a primeira defensa contra os ARN víricos, e proporcionan a maquinaria subxacente para estratexias inmunes celulares máis avanzadas como a interferencia de ARN (RNAi).

Algunhas células tamén segregan grandes cantidades de RNases non específicas como a A e a T1. As RNases son, por tanto, extremadamente comúns, o que fai que os ARN da célula teñan unha vida media moi curta se non están nun ambiente protexido. Cómpre salientar que todos os ARNs celulares están protexidos da actividade RNase por medio de varias estratexias como a presenza do cap (carapucha) no extremo 5', e a poliadenilación no extremo 3', e o pregamento con proteínas formando complexos ribonucleoproteicos (RNP).

Outro mecanismo de protección é o inhibidor da ribonuclease (RI), que pode ser moi abundante na célula e constitúe unha fracción relativamente grande das proteínas celulares (~0,1%) en certos tipos celulares. O RI únese a certas ribonucleases coa máxima afinidade atopada nunha interacción proteína-proteína (a constante de disociación do complexo RI-RNase A é de ~20 fM en condicións fisiolóxicas). O RI utilízase na maioría dos laboratorios que estudan o ARN para protexer as súas mostras da degradación por parte de RNases presentes no ambiente.

De xeito similar ao que fan os encimas de restrición, que clivan secuencias moi específicas de ADN bicatenario, algunhas endorribonucleases recentemente clasificadas recoñecen e clivan secuencias específicas de ARNs monocatenarios.

As RNases xogan un papel fundamental en moitos procesos biolóxicos, como a anxioxénese e a autoincompatibilidade das plantas anxiospermas. Ademais, propúxose que as RNases en sistemas toxina-antitoxinas procarióticos funcionan como loci de estabilidade de plásmidos, e como elementos de resposta ao estrés cando están presentes no cromosoma.[2]

Clasificación

[editar | editar a fonte]

Principais tipos de endorribonucleases

[editar | editar a fonte]
👁 Image
Estrutura da RNase A.
  • Número EC 3.1.27.5: A RNase A é unha RNase que se utiliza comunmente en investigación. A RNase A (por exemplo a ribonuclease A pancreática bovina: PDB - 2AAS) é un dos encimas máis resistentes no uso común dos laboratorios; un método de illala é ferver un extrcto celular cru ata que todos os encimas se desnaturalizan menos a RNase A, que é a máis resistente. É específica para ARNs monocatenarios. Cliva (corta) o extremo 3' de residuos C e U non apareados, formando finalmente un produto fosforilado no extremo 3' por medio dun intermediato de monofosfato 2',3'-cíclico.[3]
  • Número EC 3.1.26.4: A RNase H é unha ribonuclease que cliva o ARN nos dúplex ADN/ARN para producir ADN monocatenario (ssDNA). A RNase H é unha endonuclease non específica e cataliza a clivaxe de ARN por medio dun mecanismo hidrolítico, axudado por un ión metálico divalente unido ao encima. A RNase H orixina un produto fosforilado no extremo 5'.
  • Número EC 3.1.??: A RNase I cliva os extremos 3' de ARNs monocatenarios (ssRNA) en todos os enlaces dinucleótidos deixando extremos 5'-hidroxilo e 3'-fosfato, por medio dun intermediato monofosfato 2',3'-cíclico.
  • Número EC 3.1.26.3: A RNase III é un tipo de ribonuclease que en procariotas cliva o ARNr (o de 16S e o de 23S) a partir dun operón de ARN policistrónico transcrito. Tamén inclúe as familias de encimas Drosha e Dicer, que interveñen na maduración do miARN, implicado na interferencia de ARN.
  • Número EC 3.1.26.-??: A RNase L é unha nuclease inducida polo interferón que, cando se activa, destrúe todos os ARN da célula.
  • Número EC 3.1.26.5: A RNase P é un tipo de ribonuclease peculiar porque funciona como ribozima, é dicir, como un ARN que actúa como catalizador do mesmo modo que os encimas. A súa función é cortar unha secuencia extra (ou precursora) nas moléculas de ARNt. A RNase P é un dos dous ribozimas coñecidos de múltiple recambio (turnover) da natureza (o outro é o ribosoma). Descubriuse recentemente unha forma da RNase P que é unha proteína e non contén ARN.[4]
  • Número EC 3.1.??: A RNase PhyM é específica de secuencia para ARNs monocatenarios. Cliva extremos 3' de residuos de A e U non apareados.
  • Número EC 3.1.27.3: A RNase T1 é específica de secuencia para ARNs monocatenarios. Cliva extremos 3' de residuos de G non apareados.
  • Número EC 3.1.27.1: A RNase T2 é específica de secuencia para ARNs monocatenarios. Cliva extremos 3' dos 4 residuos nucleotídicos, pero preferentemente de A.
  • Número EC 3.1.27.4: A RNase U2 é específica de secuencia para ARNs monocatenarios. Cliva extremos 3' de residuos de A non apareados.
  • Número EC 3.1.27.8: A RNase V1 non é específica de secuencia para ARNs bicatenarios. Cliva residuos de nucleótidos apareados.
  • Número EC 3.1.27.8: A RNase V.

Principais tipos de exorribonucleases

[editar | editar a fonte]
  1. D'Alessio G and Riordan JF, eds. (1997) Ribonucleases: Structures and Functions, Academic Press.
  2. Gerdes K, Christensen SK and Lobner-Olesen A (2005). "Prokaryotic toxin-antitoxin stress response loci". Nat. Rev. Microbiol. (3): 371–382.
  3. Cuchillo, C. M.; Nogués, M. V.; Raines, R. T. (2011). "Bovine pancreatic ribonuclease: Fifty years of the first enzymatic reaction mechanism". Biochemistry 50: 7835–7841. PMC3172371. PMID21838247.
  4. J. Holzmann, P. Frank, E. Löffler, K. Bennett, C. Gerner & W. Rossmanith (2008). "RNase P without RNA: Identification and functional reconstitution of the human mitochondrial tRNA processing enzyme". Cell 135 (3): 462–474. PMID18984158. doi:10.1016/j.cell.2008.09.013.

Véxase tamén

[editar | editar a fonte]

Outros artigos

[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas

[editar | editar a fonte]